Imaginemos que les sugiero utilizar un enorme camión que pesa
68.000 kilogramos pero que solo puede transportar 128.
Apenas dos personas.
Seguro que piensan que es ineficiente, antiecológico e incluso absurdo.
Pero, si analizamos como se transporta el oxigeno por nuestra sangre,
la situación es exactamente esa.
Una enorme y pesada molécula de hemoglobina que solo lleva una pequeña cantidad de oxigeno.
Y, sin embargo, aún no hemos encontrada
una forma más eficaz de hacerlo.
Para pesar una molécula de hemoglobina no usamos kilogramos sin odaltons que es la unidad de masa atómica.
Una típica molécula de hemoglobina (hay varios tipos)
tiene una masa de unos 68.000 daltons y puede transportar
cuatro moléculas de oxigeno cuya masa es de 32 daltons aproximadamente.
¿Ineficiente?
No tanto si lo comparas con la alternativa que sería transportar el oxigeno disuelto en la sangre.
La hemoglobina tiene una compleja estructura globular como ya comentamos cuando hablamos de las proteínas.
Pero esta estructura tiene un funcionamiento muy especial.
Cuando el oxigeno esta presente en pequeñas concentraciones
casi no le presta atención.
Sin embargo, cuando su presión parcial sube de un cierto nivel lo captura rápidamente hasta saturarse.
Esta reacción es reversible, es decir puede invertirse en las condiciones
de presión y temperatura de nuestro cuerpo.
Así la hemoglobina captura el oxigeno en nuestros pulmones donde su presión parcial es relativamente alta, y lo libera al llegar a los tejidos donde es más baja ya que ha sido consumido por el funcionamiento de nuestros músculos
y órganos internos.
Lo podemos ver en más detalle en la siguiente gráfica:
Curva de disociación de la hemoglobina.
A la derecha la concentración es mas alta y la hemoglobina esta saturada
con todo el oxigeno que puede transportar.
Pero cuando la presión parcial del oxigeno baja, todo el oxigeno es liberado rápidamente.
Como podemos ver un cambio muy pequeño en la presión parcial es capaz
de cambiar desde una molécula con oxigeno (oxihemoglobina)
a otra sin él (desoxihemoglobina).
Y la cantidad de oxigeno que puede transportar
es muy superior al disuelto en la sangre.
Se trata de una gráfica aproximada ya que hay varios efectos como cambios en el pH que la pueden modificarla.
Además, las distintas variantes de la hemoglobina
tienen comportamientos algo distintos.
Por ejemplo, existe una variante utilizada por los fetos que presenta
una mayor atracción por el oxigeno y les permite “robarlo” a su madre.
Si bien nuestro organismo requiere una molécula realmente compleja
eso le permite un comportamiento muy simple y elegante.
Y tan eficaz que no hemos sido incapaces de imitarlo con éxito
a pesar del enorme interés de empresas y gobiernos en encontrarle
un sustituto sintético.
Actualmente hay dos líneas de investigación principales,
hemoglobina de origen animal, sintético u obtenida por ingeniería genética y compuestos de perfluorocarbono.
Ninguno de ellos ha sido capaz de sustituir a las transfusiones de sangre y, por ello, las donaciones siguen siendo tan necesarias.
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