Modelos de incorporación de la proteína teterina al virus.
Un grupo de investigadores de la Universidad de Rockefeller (EE UU)
ha demostrado cómo una proteína antiviral producida por el sistema inmunológico, denominada teterina, aplaca a virus como el VIH colocándoles, literalmente, una correa con el fin de evitar
que escapen de las células infectadas.
Los hallazgos aparecen en la edición
de esta semana de la revista Cell.
La proteína teterina es una molécula involucrada en la defensa innata antirretroviral, ya que es capaz de evitar la salida de virus de la célula infectada bloqueando así la invasión de otras células.
“La teterina es una barra con anclas en ambos extremos”,
afirma Paul
Bieniasz, uno de los autores del estudio y experto
del Centro de Investigación sobre el Sida Aaron Diamond
de la Universidad de Rockefeller.
Cualquiera de estas anclas se incorpora a la envoltura que rodea al VIH
o a otros virus a medida que éstos salen de la célula infectada.
“Un ancla se introduce en el virus y la otra en la membrana
de la célula para formar de manera inevitable una atadura”
La principal conclusión de este trabajo, publicado en el último número
de la revista Cell y en el que participa el español David Pérez Caballero,
es que la secuencia primaria de la teterina no es importante,
sino la estructura general de la proteína que posee dos regiones de anclaje
a membrana y un dominio extracelular que participa
en la interacción consigo misma formando dímeros.
“Esta proteína es capaz de incorporarse a partículas de VIH”,
“La teterina es capaz de retener al virus de manera directa,
lo que provoca que las partículas virales no puedan desprenderse
de la membrana plasmática y así puedan infectar a otras células”.
Asimismo, el grupo de investigadores diseñó también una proteína completamente artificial — una que no se parecía a la secuencia original
de la teterina— que podía frenar igualmente a los virus de una manera similar.
La teterina, una proteína de amplio espectro antiviral
La teterina está codificada por uno de los más de 900 genes
inducidos por la ruta del interferon en celulas del sistema inmune
en respuesta a infecciones virales.
“La amplia especificidad de esta proteína actúa como protección
contra muchos virus”
“No hay una interacción específica entre la teterina
y cualquier otra proteína viral,
lo que hace mucho más difícil para los virus desarrollar una resistencia”.
En lugar de limitarse a modificar alguna proteina viral,
el virus tiene que realizar ajustes más difíciles para
adquirir un nuevo gen antagonista de la teterina
y así salir de la célula infectada para continuar la infección.
Desgraciadamente, muchos virus han logrado hacerlo.
En el caso del VIH, una proteína llamada Vpu contrarresta
la acción de la teterina.
Los autores sugieren que el nuevo descubrimiento sobre los modos
de acción de la teterina y de la Vpu puede llevar, sin embargo,
al desarrollo de bloqueadores de Vpu que liberarían la defensa innata
contra las infecciones virales e inhibirían la propagación del VIH.
“Es posible que la teterina exista en varias formas que explicarían
las diferencias en la evolución del VIH u otras infecciones entre las personas”
“Todavía hay un gran número de mecanismos antivirales
de los que no sabemos nada”.
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